Белки - что это такое

Все мы знаем, что данные соединения очень важны в нашей жизни. Многие ученые говорили и говорят о том, что без белков нет жизни. Они правы. Эти биополимеры крепко связаны с наследственной информацией и жизненной энергией. И все-таки дадим определение данным компонентам всех живых систем. Белки - нерегулярные, то есть непериодические биополимеры, мономерами которых являются 20 аминокислот. В их состав входят: углерод, водород, кислород, азот, иногда сера. Биополимерами называются крупные молекулы, состоящие из более простых молекул - мономеров. Как вы поняли из определения, белки являются крупными молекулами или макромолекулами и высокомолекулярными соединениями. Например, гемоглобин имеет молярную массу около 64 тыс. Молярная масса альфа-амилазы почти доходит до 100 тыс. А если брать и белки, составляющие оболочки вирусов - капсиды, то они содержат до 40 млн частиц.
Важно! В клетках и тканях встречается 170 аминокислот, но в состав белков входят лишь двадцать.
Помните, что растения сами синтезируют все мономеры белков, а животные только их малую группу. Животные получают все остальные аминокислоты из органических соединений при питании. Рис. 1. Первичная структура белка
Рис. 1. Первичная структура белка

Составляющие белков

Аминокислоты растворимы в воде, находятся в порошкообразном состоянии, имеют в своем строении аминогруппу, карбоксильную группу и радикал. Радикал может быть представлен ароматическим кольцом, цепочкой. В его состав могут входить соединения, содержащие серу. Мономеры белков могут быть кислыми или основными, в зависимости от количества групп NH2 и COOH. Вступая в реакции друг с другом, аминокислоты образуют дипептиды, трипептиды и полипептиды. Перед тем, как перейти к детальному рассмотрению строения молекул белков, изучим все связи, существующие в белках разных типов:
  • Пептидные - основные связи в белках, ковалентные, прочные;
  • Ионные - образуются посредством анионов COO- и катионов NH3+;
  • Водородные - слабые, но когда их возникает много, то цепочки становятся прочнее;
  • Связи вида S-S - образуются посредством дисульфидных мостиков.
Эти связи являются основными в белковых молекулах. Рис. 2. Альфа-спираль
Рис. 2. Альфа-спираль

Структуры белков

Каждый белок в природе состоит из определенного количества структур, которые обусловливают сложность его строения. Они формируются в каналах эндоплазматической сети. С этими структурами сильно связаны и основные свойства белков - денатурация и ренатурация, которые мы рассмотрим позже.

Первичная структура

Данная структура определяет количество аминокислот в цепи пептидов. В молекуле возникают пептидные связи (рис.1). То есть эта структура представляет собой последовательность различных аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями.
Важно! В период с 1944 года по 1954 год биохимиком Сенгером в Великобритании был открыт инсулин, имеющий в своем составе 51 аминокислоту и первичную структуру. Также было тщательно изучено его строение.

Вторичная структура

Представляет собой альфа-спираль, которая прошита многочисленными водородными связями (рис.2). Еще данная структура может представлять собой бета-слой. Бета-слой (рис.3) - складчатая структура, состоящая из ряда параллельных полипептидных цепей, соединенных водородными связями. Является более прочным, чем альфа-спираль. Рис. 3. Бета-слой
Рис. 3. Бета-слой

Третичная структура

Здесь полипептидная цепь компактно уложена в глобулу (рис.4). В глобулу могут входить ионные, водородные, дисульфидные связи. Между радикалами могут возникать гидрофобные и гидрофильные взаимодействия. Сюда же входят различные ферменты и антитела с глобулярным строением.
Важно! В 1963 году ученые Кендрью и Перуц открыли миоглобин, имеющий третичную структуру.
Рис. 4. Глобула
Рис. 4. Глобула

Четвертичная структура

Пожалуй, является наиболее сложной из всех. В ней несколько полипептидных цепей удерживаются в молекуле гидрофобными взаимодействиями и ионными связями (рис.5). Четыре глобулы соединены воедино. Данное строение имеет гемоглобин, чрезвычайно важный для человеческого организма. Теперь, после изучения основного строения белков, перейдем к краткому рассмотрению свойств этих биополимеров, которые вытекают из наличия всех указанных выше структур.

Свойства белков

Примем во внимание два главных свойства:
  • Денатурация - нарушение природной структуры белка при воздействии на него определенных факторов (высокой температуры, излучения, воздействия кислот, щелочей, солей). Обратимая денатурация называется ренатурацией - процесс обратим, если не разрушается первичная структура, являющаяся основной. При необратимой денатурации затрагивается первичная структура, которая восстановиться уже не может. В качестве примера такого процесса можно привести яйцо, которое на сковороде превращается в яичницу. В этом случае строение белка полностью нарушено и не восстановимо.
  • Белки - органические растворители. Данные макромолекулы используются и как отличные растворители.
Обязательно стоит перейти к вопросу о классификациях белков. Разные биополимеры имеют разное строение, а также физические свойства. Рис. 5. Четвертичная структура белка
Рис. 5. Четвертичная структура белка

Классификация белков

Белки делятся по своему внутреннему строению:
  • Фибриллярные - в строении преобладает вторичная структура. Нерастворимы в воде, обладают высокой механической прочностью. Состоят из длинных полипептидных цепочек и имеют бета-слой. Входят в состав соединительной ткани (сухожилия, костная ткань). Таковыми являются коллаген, фиброин, керотин.
  • Глобулярные - в строении преобладает третичная структура. Растворимы в воде, образуют коллоиды. Выполняют ферментативную, защитную (антитела), гормональную (инсулин, глюкагон) функции. Также благодаря им вода удерживается в цитоплазме.
  • Промежуточные - имеют фибриллярную структуру. Во всех моментах схожи с фибриллярными белками, но имеют одно различие - растворимость в воде.
Белки подразделяются и по сложности строения:
  • Простые - состоят только из аминокислот. Таковыми являются альбумины (в крови и яичном белке) и глобулины (в крови).
  • Сложные - в строении, помимо аминокислот, имеют простетическую часть. Приведем примеры сложных белков: казеин молока, муцин (в слюне), нуклеопротеины (их образуют хромосомы), липопротеины, хромопротеины (состоят из железа и гемоглобина).
Мы разобрали все самые важные моменты строения белковых молекул. Нужно остановиться на последнем вопросе - функциях белков. Рис. 6. Функции белков
Рис. 6. Функции белков

Функции белков

Строение белков, все четыре структуры этих полимеров, обусловливают их функции. Каждый определенный белок выполняет и свою функцию, и общие задачи для этого класса веществ:
  • Структурная - главнейшая задача данных полимеров. Данную функцию белки выполняют на различных уровнях организации живой материи. Но главным является то, что они входят в состав всех клеточных мембран. Отдельные представители - коллаген, эластин, керотин содержатся в перьях, волосах, коже и ногтях.
  • Транспортная - не менее важная задача белков. Гемоглобин переносит кислород и углекислый газ в крови позвоночных. Гемоцианин выполняет аналогичные действия, но у беспозвоночных. Миоглобин транспортирует кислород к мышцам.
  • Защитная - осуществление защиты от различных инфекций и вредоносных микроорганизмов. Выполняют эту задачу антитела крови, фибриноген, тромбин, способствующие процессам свертывания крови и образования тромбов. Каталаза препятствует развитию свободно-радикальных процессов, которые являются крайне вредоносными для человеческого организма.
  • Ферментативная - белки катализируют практически все химические реакции, происходящие в клетке. Функцию выполняют трипсин и глутамин-синтетаза.
  • Сократительная - актин и миозин участвуют в сокращении мышц.
  • Регуляторная - количество определенных веществ регулируют инсулин, глюкагон и специальное сложное вещество - адренокортикотропин (АКТГ).
  • Запасающая - питательные вещества запасают казеин молока, яичный альбумин.
  • Токсичная - данную задачу выполняют особые белки-токсины, каковыми являются змеиный и дифтерийный яды.
  • Энергетическая - самая незначительная и маловажная. За счет расщепления одного грамма белка выделяется 17,6 килоджоулей энергии.
Итак, разобрав строение белков, мы узнали, что они являются непериодическими биополимерами, состоящими из 20 аминокислот. Различные представители этого класса веществ могут иметь от одной до четырех структур, в каждой из которых преобладают свои виды связи. Белки, различающиеся по своей форме и количеству структур, имеют индивидуальные физические свойства и отдельные функции. Незаменимость белков для всех живых существ мы доказали при рассмотрении выполняемых ими задач. Для закрепления изученного материала рекомендуем пройти тест, расположенный ниже, и посмотреть видео.